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  • Licht-aktivierter metallabhängiger Proteinabbau: Ein heterobifunktioneller Ruthenium(II)-Photosensibilisator, der auf Neu-Delhi-Metallo-β-Lactamase 1 abzielt

    • Licht-aktivierter metallabhängiger Proteinabbau: Ein heterobifunktioneller Ruthenium(II)-Photosensibilisator, der auf Neu-Delhi-Metallo-β-Lactamase 1 abzielt

    Titel Licht-aktivierter metallabhängiger Proteinabbau: Ein heterobifunktioneller Ruthenium(II)-Photosensibilisator, der auf Neu-Delhi-Metallo-β-Lactamase 1 abzielt
    Autoren Lars Stevens-Cullinane, Thomas W. Rees, Calum Evans, Po-Yu Ho, Mika Kintzel, Yew Mun Yip, Ruoning Jia, Jonathan Bailey, Eleanor Clifford, Ruqaiya Alam, Sarah Maslen, Stephane Mouilleron, Adrien Pasquier, Ok-Ryul Song, Scott Warchal, Joanna Redmond, Michael Howell, Svend Kjær, Mark Skehel, Manuel M. Müller, Eachan O. Johnson, Maxie M. Roessler, Jeannine Hess
    Zeitschrift Zeitschrift der Amerikanischen Chemischen Gesellschaft
    Datum 11/27/2025
    DOI 10.1021/jacs.5c12405
    Einführung Die Resistenz gegen antimikrobielle Mittel stellt weltweit ein erhebliches Gesundheitsrisiko dar, doch die Entwicklung neuer Antibiotika stagniert. Die derzeitigen klinischen Wirkstoffe stammen größtenteils aus etablierten Klassen, gegen die Bakterien eine Resistenz entwickelt haben. Innovative Therapeutika sind entscheidend, um dieses Problem zu lösen. Der gezielte Abbau von Proteinen, beispielsweise durch Proteolyse-Targeting-Chimären (PROTACs), hat Potenzial, wird aber durch die komplexen Anforderungen an die zelluläre proteolytische Rekrutierung behindert. In dieser Studie wird eine neuartige Technik vorgestellt, bei der ein lichtaktivierter Rutheniumkomplex, LAMP-D (Light-Activated Metal-dependent Protein Degradation), verwendet wird, der die Rekrutierung von Ligasen überflüssig macht. Diese Methode bietet eine präzise räumliche und zeitliche Kontrolle über den Proteinabbau und kann potenziell auch auf andere Proteine abzielen. In dieser Proof-of-Concept-Studie wird die Neu-Delhi-Metallo-β-Lactamase 1 (NDM-1) mit LAMP-D gezielt angegriffen. Die weltweit verbreitete NDM-1 wird von gramnegativen Bakterien zur Hydrolyse von β-Lactam-Antibiotika eingesetzt und ist ein wichtiges klinisches Ziel. In-vitro-Tests zeigen, dass der Ru1-Komplex die Hemmung von NDM-1 unter Lichteinwirkung (450 nm, 20 J cm-2) um das über 100-fache verbessert. SDS-PAGE- und Massenspektrometrieanalysen zeigen, dass Ru1 spezifisch Proteine in der Nähe des aktiven Zentrums abbaut. In Escherichia coli, das NDM-1 exprimiert, senkte Ru1 die MHK von Meropenem bei Lichteinstrahlung (450 nm, 60 J cm-2) um das 53-fache und zeigte keine Toxizität für Säugetierzellen.
    Zitat Lars Stevens-Cullinane, Thomas W. Rees und Calum Evans et al. Light-Activated Metal-Dependent Protein Degradation: Ein heterobifunktioneller Ruthenium(II)-Photosensibilisator, der auf Neu-Delhi-Metallo-β-Lactamase 1 abzielt. J. Am. Chem. Soc. 2025. Vol. 147(49):44860-44874. DOI: 10.1021/jacs.5c12405
    Element Ruthenium (Ru)
    Materialien Chemische Verbindungen
    Industrie Pharmazeutische Industrie
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