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  • Kristallstruktur der Nickel-Eisen-Hydrogenase aus Desulfovibrio gigas.

    • Kristallstruktur der Nickel-Eisen-Hydrogenase aus Desulfovibrio gigas.

    Titel Kristallstruktur der Nickel-Eisen-Hydrogenase aus Desulfovibrio gigas.
    Autoren A Volbeda, M Charon, C Piras, E C Hatchikian, M. Frey, J Fontecilla-Camps
    Zeitschrift Natur
    Datum 02/16/1995
    DOI 10.1038/373580a0
    Einführung Die Röntgenstruktur der heterodimeren Nickel-Eisen-Hydrogenase aus Desulfovibrio gigas, einem Enzym, das für den molekularen Wasserstoff-Stoffwechsel verantwortlich ist, wurde mit einer Auflösung von 2,85 Å gelöst. Das aktive Zentrum dieses Enzyms, das Nickel und ein zweites Metallion enthält, befindet sich in der 60K-Untereinheit. Die 28K-Untereinheit, die [3Fe-4S]- und [4Fe-4S]-Cluster enthält, weist eine aminoterminale Domäne auf, die dem Redox-Protein Flavodoxin ähnelt. Die Struktur offenbart mögliche Wege für den Elektronen- und Protonentransfer und bietet Einblicke in die Funktion des Enzyms.
    Zitat A. Volbeda, M. H. Charon und C. Piras et al. Crystal structure of the nickel-iron hydrogenase from Desulfovibrio gigas. Natur. 1995. DOI: 10.1038/373580a0
    Element Nickel (Ni) , Wasserstoff (H)
    Materialien Kristalle
    Industrie Forschung & Labor
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